9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке




Скачать 62.11 Kb.
Название9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке
Дата конвертации07.02.2016
Размер62.11 Kb.
ТипДокументы
источникhttp://www.100balov.com/data/rus/Drygoe/29/Fijzijko-hijmijcheskije_ijzmenenijya_belkov_moloka.rt
9. Физико-химические изменения белков молока

при тепловой обработке

1). Изменение составных частей и свойств молока при пастеризации, УВТ обработке и стерилизации.

2). Понятие о денатурации белков.


Тепловую обработку (пастеризацию и стерилизацию) применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебание атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощённая энергия достигает величины энергии активации для развития и образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с незначительной энергией связи претерпевают изменения. Белки с высоким содержанием водородных связей и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Тепловые воздействия происходят незаметно для глаза. Однако по мере увеличения времени выдержки при температуре нагревания они усиливаются. Данные, приведенные в таблице, показывают изменения в молоке при нагревании.



ИЗМЕНЕНИЯ

ПОСЛЕДСТВИЯ

Первичные

Вторичные




1. Уменьшение межмолекулярных сил взаимодействия

Усиленное тепловое движение отдельных частиц

Снижение вязкости и поверхностного натяжения

2. Разрыв гидрофобных связей

Десорбция эвглобулина с поверхности жировых шариков

Ухудшение способности сливок к отстою

3. Разрыв водородных и ковалентных связей с незначительной энергией

Денатурация сывороточных белков в форме структурных изменений и флокуляции

Снижение окислительно-восстановительного потенциала, ухудшение способности к свертыванию

4. Изменение растворимости,главным образом фосфатов и цитратов.

Смещение равновесия распределения между истинно и коллоидно-растворимыми фазами

Уменьшение активности сычужного фермента


5. Усиление диссоциации потенциальных электролитов и воды

Изменение диссационного равновесия

Снижение pH

6. Разрыв ковалентных связей концевых групп

Образование низкомолекулярных продуктов распада

Изменение вкуса





Разрушение ферментов и чувствительности к нагреванию витаминов

Отсутствие ферментативных реакций, снижение содержания витаминов

7. Разрыв и образование новых ковалентных связей

Образование углеводно-белковых соединений вследствие реакции

Майяра

Изменения вкуса и цвета


Как видно из таблицы, сильные изменения претерпевают при нагревании сывороточные белки, ферменты и витамины.

Казеин обладает высокой термоустойчивостью, он термостабилен и при пастеризации, стерилизации, УВТ-обработке молока не происходит его коагуляции, даже в течение 60 мин. при температуре 140С. Сывороточные белки термолабильны, и многие из них полностью денатурируются в процессе нагревания молока при температуре 30С в течение 10-30 мин.

Однако появление денатурированных сывороточных белков на поверхностях нагрева, как правило, невелико вследствие их прикрепления к стабильным казеиновым мицеллам.

При длительном воздействии высоких температур изменяются составные части молока, его физико-химические свойства, органолептические и технологические свойства, что видно из таблицы.

Понятия о денатурации белков.

Под выражением «денатурация белков» понимают изменение нативной пространственной структуры макромолекулы, приводящее к утрате природных свойств белка, т.е. происходит конформационные изменения молекул с нарушением четвертичной, третичной и вторичной структур. Глубина нарушения нативной структуры белка зависит от природы денатурирующего агента, типа белка, окружающей среды и т.д.

В результате денатурации изменяются многие физико-химические свойства белка: растворимость, константа седиментации, вязкость, оптические, электрохимические свойства и др. Денатурацию белков вызывают некоторые химические соединения и физические факторы. К последним относится и нагревание. В процессе тепловой денатурации компонента свернутая молекула белка превращается в беспорядочный клубок.

Как правило, глобулярновые белки могут находиться только в двух состояниях — нативном и полностью денатурированном (развернутом). Некоторые из них ( -лактальбумин) при тепловой денатурации переходят в промежуточное компактное состояние, которое сочетает в себе характеристики нативного и полностью денатурированного (развернутого) состояния. Промежуточное состояние белка характеризуется близкими к нативным размерам молекулы и содержанием вторичной структуры при отсутствии нативной пространственной (третичной структуры).

Следовательно, денатурация белков глобулярных — это сложный ступенчатый процесс, который включает образование одного или нескольких промежуточных состояний. Переход из промежуточного состояния в развернутое, т.е. истинного разворачивания белковой молекулы, может происходить лишь при больших концентрациях сильных денатурантов.

Многие белки в процессе биосинтеза переходят из развернутого в промежуточное состояние имеющего, вторичную структуру, более или менее близкую к нативной, но отличающееся от нее третичной структурой. Затем после завершения формирования третичной структуры, белок приобретает свои уникальные свойства и биологическую активность.

Денатурация зависит от РН растворов белка, усиливают ее хлорид натрия, некоторые другие соли, анионы, катионы: ингибируют процесс некоторые сахара, аминокислоты, натриевые соли жирных кислот, неорганические соли, ионы кальция, марганца и пр.

Так как денатурация белка сопровождается в той или иной степени развертыванием структуры белковых молекул, то следует ожидать, что будет изменяться (увеличиваться) энергия межмолекулярных взаимодействий. Так, при разупорядочивании белковых молекул наблюдается повышение реактивности сульфидрильных групп цистина, финольных — тирозина; гуанидиновых — аргинина; -аминогрупп — лизина и др. А это сопровождается усилением склонности белковых молекул к агрегации (ассоциации или полимеризации). Основную роль в агрегации денатурированных белковых молекул играют гидрофобные взаимодействия и реакции окисления — восстановления тиольных групп в дисульфидные связи (S—S—связи).

При достаточно высоких концентрациях белка агрегация приводит к коагуляции и гелеобразованию. Оба процесса возможны лишь при определенном балансе сил межмолекулярного притяжения и электростатического отталкивания между молекулами. Силы отталкивания минимальны вблизи изоэлектрической точки. Следовательно, межмолекулярные взаимодействия зависят значительно и от рН раствора белка.

Полная денатурация (развертывание) белковой молекулы в большинстве случаев необратима. Однако, если белок претерпевает мягкую денатурацию, то при удалении денатурирующего агента может наблюдаться более или менее полное восстановление нативных свойство белка, т.е. ренатурация. По-видимому, в данном случае надо говорить об относительной обратимости денатурации, т.к. ренатурированный белок не полностью идентичен нативному; совпадая с ним по одним сво йствам, он может отличаться по другим. Степень обратимости тепловой денатурации белков зависит от природы белка, интенсивности и длительности нагрева, а также от условий ренатурации и присутствия некоторых веществ, стабилизирующих нативное состояние белковой молекулы. Кроме того, ренатурации белков в большей степени препятствует агрегация денатурированных молекул.

Таким образом, тепловая денатурация глобулярных белков является двухстадийным процессом: на первой стадии происходит обратимое или необратимое развертывание глобул белка, на второй — агрегация необратимо денатурированных (развернутых) белковых молекул.

Однако развертывание и агрегация белковых молекул представляют собой два различных процесса, активность некоторых может по-разному меняться при изменении рН, концентрации белков, солей и т.д.

Похожие:

9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconАвторское выполнение научных работ любой сложности грамотно и в срок
Биологические, физико-химические и технологические свойства лекарственных растений, используемых при откорме бычков 9
9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconБейсенова р. Р., Хантурин м. Р. Изменения биохимических показателей крови при интоксикации производными несимметричного диметилгидразина (гептил) и их коррекция цитафатом
А проведена хроническая затравка нитрозодиметиламином (производное ракетного топлива гептил) в дозе 1/10 ld50. Определены биохимические...
9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке icon«Общие принципы переработки растительного сырья»
Химические, физико-химические, биохимические, микробиологические и коллоидные процессы пищевой технологии, их роль и влияние на качество...
9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconФизико-химические аспекты протолитических реакций свободных радикалов
Защита состоится 8 декабря 2007 г в 1400 часов на заседании диссертационного совета од 14. 07. 01 при Каргу им. Е. А. Букетова по...
9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconПо направление 260100. 62 «Продукты питания из растительного сырья» Дисциплина «Общие принципы переработки растительного сырья»
Химические, физико-химические, биохимические, микробиологические и коллоидные процессы пищевой технологии, их роль и влияние на качество...
9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconФизико-химические исследования парамагнитных отложений Прикаспийской впадины
Защита состоится «31» мая 2007 года в 1400 час на заседании Диссертационного совета од 14. 07. 01 при Карагандинском государственном...
9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconШестое совещание "Физико-химические и петрофизические исследования в науках о Земле"

9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconФизико-химические аспекты процессов катализа, сорбции, комплексообразования и межмолекулярного взаимодействия

9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconФизико-химические закономерности адсорбционного извлечения рения из свинецренийосмийсодержащих микродисперсных продуктов медного производства

9. Физико-химические изменения белков молока при тепловой обработке iconЛазер и его действие на живые ткани
Физико-химические основы взаимодействия низкоэнергетического лазерного излучения с биообъектом
Разместите кнопку на своём сайте:
Документы


База данных защищена авторским правом ©kzdocs.docdat.com 2012
обратиться к администрации
Документы
Главная страница